Conocer qué tipos de enzimas existen podría ser una tarea complicada, se estima que solo en el cuerpo humano cohabitan aproximadamente 75.000 enzimas. Se encuentran agrupadas en clases y su funcionamiento dependerá de la reacción química en que estas participen. En este artículo hablaremos sobre las enzimas, su clasificación, cómo aprovechar su potencial industrial con la colaboración de Neobiotec.
¿Qué son y cuántos tipos de enzimas existen?
Las enzimas son proteínas que están encargadas de catalizar reacciones químicas, es decir, su función es acelerar las reacciones químicas de una célula en el organismo de un ser vivo. En este sentido, las enzimas buscan incentivar las reacciones metabólicas que permiten que nuestro cuerpo o cualquier otro organismo se mantenga activo y listo para responder ante los estímulos.
Las enzimas tienen variedad de funciones, dentro de las cuales se pueden destacar disminuir azúcares, sintetizar grasas y aminoácidos, copiar fielmente la información genética, romper compuestos complejos, y otras funciones que podremos revisar detalladamente más adelante.
Clasificación de tipos de enzimas
Las enzimas generalmente se clasifican según la reacción puntual que catalizan. La bioquímica ha sido capaz de agrupar los tipos de enzimas dependiendo de las reacciones químicas generales que estimulan, dando lugar así a 6 tipos de enzimas:
1. Oxidorreductasas
Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones redox. En este sentido, son proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones o de hidrógeno de un sustrato a otro.
Las oxidorreductasas son de importancia a nivel biológico, ya que intervienen en los procesos de glicólisis, mediante los cuales se extrae energía a partir de moléculas de azúcares, que sirven para obtener energía entre los seres vivos.
2. Transferasas
Estas enzimas estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. Son distintas a las oxidorreductasas en el sentido que estas transfieren cualquier grupo químico excepto el hidrógeno.
Las transferasas permiten la creación de moléculas biológicas complejas, que no podrían hacerse a la misma velocidad o en condiciones compatibles con el mantenimiento de la vida.
3. Hidrolasas
Las hidrolasas son enzimas que tienen la cualidad de romper enlaces entre moléculas mediante el proceso de hidrólisis. La hidrolasa, en presencia de agua, es capaz de romper esta unión y obtener las dos moléculas por separado: una se queda con un átomo de hidrógeno y la otra con un grupo hidroxilo.
4. Liasas
Catalizan reacciones de rupturas de sustratos en las que se elimina agua, dióxido de carbono o amoníaco para formar dobles enlaces. Son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la de romper enlaces químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental de las reacciones catabólicas, pero a diferencia, las liasas no requieren de la presencia de agua.
5. Isomerasas
Las isomerasas son unas enzimas que no rompen o estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. Es decir, esta proteína se basa en alterar la estructura química de un sustrato.
Al alterar su forma, se puede conseguir que una misma molécula desempeñe una función totalmente distinta. Por lo tanto, estimulan nuevas conformaciones estructurales de una molécula que, gracias a la modificación de su estructura tridimensional, se comportan de forma diferente.
6. Ligasas
Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre moléculas. Estos enlaces covalentes se establecen entre dos átomos, los cuales, al unirse, pasan a compartir electrones.
En este sentido, una de las ligasas más conocidas es la DNA ligasa, una enzima que establece los enlaces covalentes entre los distintos nucleótidos, impidiendo que haya roturas en la cadena de ADN.
¿Cómo funcionan las enzimas?
Ahora bien, como mencionamos anteriormente, entre las funciones principales de estos tipos de enzimas, como la del resto de proteínas, viene determinada por su composición de aminoácidos. Estos aminoácidos a su vez se colocan en una forma determinada por las interacciones que ocurren entre ellos, dando lugar a la enzima con capacidad funcional.
Las enzimas necesitan unirse a otra molécula, denominada sustrato, sobre la cual actuarán para realizar su función, que dependerá de la enzima. Para esto, las enzimas necesitan una zona de unión, con la cual reconocen y se unirán al sustrato, en la zona catalítica compuesta entre varios aminoácidos encargados de realizar la función enzimática.
Causas que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas
Las propiedades o causas que influyen en las reacciones de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y actuar como catalizadores. Al ser proteínas, conservan una conformación más estable que suele estar asociada a cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera directa sobre las actividades de una enzima son:
- Temperatura: Se ha demostrado que un aumento de temperatura de sólo 10 °C puede duplicar la velocidad de una reacción química, pero en el caso de una reacción catalizada por una enzima, al superar cierto límite de incremento de temperatura o calor, ésta perdería su actividad catalítica.
- pH: El grado de acidez de una sustancia no afecta la actividad enzimática de forma directa sino que modifica la concentración de protones. La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH, pudiendo afectar drásticamente su actividad si existiera alguna desviación.
- Cofactores: En la velocidad de una reacción enzimática también influye la participación de cofactores. Existen enzimas que para ejercer su acción catalítica deben estar unidas de alguna forma a ciertos iones metálicos o grupos orgánicos como el hierro, cobre, yodo, manganeso, selenio, zinc, cromo, cobalto, flúor, litio y silicio.
Uso industrial de las enzimas
Son muchos los procesos industriales a los que las enzimas están sometidas, la fermentación alcohólica, otros productos destinados al consumo y muchas reacciones que intervienen en mundos como el de la construcción y el textil dependen de ellas.
Entre los tipos de enzimas mayormente utilizadas de forma industrial se encuentran: las carbohidrolasas, proteasas y liasas, oxidorreductasas e isomerasas.
- Industria alimentaria: En esta industria, las enzimas se utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricación, mejorar el aroma y estabilizar la calidad de los alimentos. La mayoría de estas enzimas son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales.
Por ejemplo, a partir de la hidrólisis del almidón se pueden obtener jarabes de diferente composición y propiedades físicas. Los jarabes se utilizan en una variedad de alimentos tales como gaseosas, dulces, helados, salsas, alimentos para bebés, frutas enlatadas y conservas.La fabricación de lácteos en los que participan enzimas es muy amplia e incluye productos como quesos blandos y duros, leches fermentadas o leche deslactosada.
En el procesamiento de la carne, las enzimas con mayor utilidad son las proteasas, cuya función principal es suavizar la carne.
- Industria farmacéutica: La utilización de biocatalizadores en la industria química y farmacéutica es cada vez más frecuente, debido a las ventajas que presentan las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos.
- Industria de bebidas alcohólicas: El proceso que se lleva a cabo para obtener alcohol a partir de azúcares contenidos en plantas como la cebada o las uvas. Para que la fermentación se pueda llevar a cabo se utilizan levaduras, que mediante su acción enzimática son capaces de fermentar el azúcar dando lugar al alcohol como subproducto.
- Industria textil: Las enzimas en este sector se utilizan para tratar las diferentes fibras sin tener que emplear grandes cantidades de químicos tóxicos y contaminantes. Se usan frecuentemente para el blanqueo de telas, desengrasado en las fibras y el lavado a piedra para desteñir o dar una textura envejecida a prendas de ropas nuevas.
Te puede interesar: Alginato liasa de Neobiotec, ¿cómo se hace?
Tipos de enzimas y proteínas producidas por Neobiotec
En Neobiotec producimos distintas enzimas especiales para procesos industriales de diversas áreas comerciales. Entre ellas se encuentran el alginato liasa, la taumatina y la limonina.
A pesar de producir cualquier tipo de enzima, el alginato liasa es la más destacada de Neobiotec. Esta es utilizada para catalizar la degradación y despolimerización del ácido algínico o alginato, reduciendo su viscosidad, especialmente en alginatos derivados de algas ricas en guloronato, como lo son las alga pardas, predominantes en las costas Chilenas.
Esta sustancia es usada en distintas industrias, principalmente en la industria de los alimentos y farmacéutica. Sus usos más comunes son como espesante, gelificantes, y estabilizantes. Pero la complejidad en su estructura, requiere de procesos químicos para lograr la hidrólisis de las algas que permitan obtenerla.
El alginato liasa de Neobiotec cuenta con características especiales que lo convierten en un producto de alto estándar a nivel industrial, a su vez que su uso permite contar con procesos orgánicos, limpios y más económicos que los tradicionales. Si deseas conocer más al respecto y conocer los procesos innovadores que desarrollamos con biotecnología, contáctanos y aclararemos tus dudas.
Puedes leer: 6 datos a conocer del alginato liasa de Neobiotec
